Naukowcy z UJ przyczynili się do odkrycia struktury rybosomu groźnej bakterii
W ramach międzynarodowego projektu, rozpoczętego w 2019 roku przez Igora Kaczmarczyka (WBBB UJ, WIS, obecnie Małopolskie Centrum Biotechnologii UJ), zespół prof. Jana Potempy z WBBiB oraz noblistki prof. Ady Yonath (Instytut Naukowy Weizmana) opracował dokładny model struktury rybosomu P. gingivalis. Pracami kierowała dr Disha Gajanan-Hiregange.
Badacze odkryli unikatowe cechy tego rybosomu - elementy różniące go od rybosomów innych bakterii oraz mechanizm oporności na antybiotyk erytromycynę. Zidentyfikowali również unikatowe białko bL38, obecne tylko w rodzinie Bacteroidetes, niezbędne do przetrwania tej bakterii. Udało się także wykryć nietypową modyfikację rRNA - m2G1408.
Jak podkreśla Uniwersytet Jagielloński, odkrycia te otwierają nowe możliwości projektowania precyzyjnych antybiotyków, które będą działać wyłącznie na P. gingivalis, minimalizując skutki uboczne terapii. Co więcej, wyniki sugerują, że już istniejący antybiotyk - lefamulina, stosowany w leczeniu zapaleń płuc - może być skuteczny także w zwalczaniu paradontozy.
"Rybosomy to "fabryki białek" obecne w każdej komórce - od bakterii po człowieka. Choć pełnią tę samą funkcję, ich budowa różni się między gatunkami. Antybiotyki często działają właśnie poprzez zakłócanie pracy rybosomów bakteryjnych, nie szkodząc przy tym ludzkim komórkom.W dobie narastającej oporności bakterii na istniejące antybiotyki, naukowcy coraz częściej poszukują rozwiązań celowanych - takich, które unieszkodliwiają konkretne bakterie, nie niszcząc przy tym naszej naturalnej mikroflory. Kluczem do tego podejścia jest poznanie szczegółowej budowy rybosomów konkretnych patogenów" - wyjaśnia krakowska uczelnia w opublikowanym komunikacie.
